SCIENTIFIC HUB

Araştırmanın izini sürün.

SCIENTIFIC LITERATURE · MED

Katlanmış alfa-Synüklein'de kırık bir alfa-helix.

A broken alpha -helix in folded alpha -Synuclein.

Makine çevirisi · Editoryal inceleme bekliyor

J Biol Chem · 2003-02-13

DOI: 10.1074/jbc.m213128200PMID: 12586824

Erişim kaynaktan kontrol edilmeliResearch Support, U.S. Gov't, P.H.S.; Research Support, Non-U.S. Gov't; Journal ArticleKaynağa git ↗

Araştırma özeti

Aşağıdaki metin kaynak makalenin lisansı doğrulanmış orijinal özetidir. cc by

alpha-Synuclein is a small cytosolic protein of presynaptic nerve terminals composed of seven 11-residue repeats and a hydrophilic tail. alpha-Synuclein misfolding and dysfunction may contribute to the pathogenesis of Parkinson's disease and neurodegenerative dementias, but its normal folding and function are unknown. In solution, alpha-synuclein is natively unstructured but assumes an alpha-helical conformation upon binding to phospholipid membranes. We now show that this conformation of alpha-synuclein consists of two alpha-helical regions that are interrupted by a short break. The structural organization of the alpha-helices of alpha-synuclein was not anticipated by sequence analyses and may be important for its pathogenic role.

Bilimsel değerlendirme

01

Araştırma sorusu

Sorunun kapsamı orijinal çalışma üzerinden değerlendirilir.

02

Yöntem ve örneklem

Çalışma tasarımı ve örneklem için kaynak makaleyi kontrol edin.

03

Temel bulgular

Bu kayıt için editoryal olarak onaylanmış bulgu özeti henüz yayımlanmadı.

04

Sınırlılıklar

Sonuçların genellenebilirliği, yanlılık ve klinik anlamı ayrıca incelenmelidir.

Bibliyografik veriden yöntem, örneklem veya klinik sonuç çıkarımı yapılmaz.