NeuralCipher Araştırma özeti
Kaynak özetin Türkçe makine çevirisi. Klinik kullanım öncesinde özgün yayınla karşılaştırılmalı; hekim incelemesi değildir. cc by
Arka planAmiloidler, intramoleküler temas bölgeleri yoğun bir şekilde paketlenmiş fermuar deseni varsayan fibrilleri oluşturabilen proteinlerdir. Oligomerleri ciddi hastalıkların altını çizebilir, örn. Alzheimer ve Parkinson hastalıkları. Son çalışmalar, kısa aminoasit segmentlerinin bir proteinin amiloidojenik özelliklerinden sorumlu olabileceğini göstermektedir. Bu tür peptidlerin birkaç yüz tanesi deneysel olarak bulunmuştur, ancak tüm adayların deneysel testleri şu anda mümkün değildir. Burada aminoasit dizilerinin sınıflandırılması için orijinal bir makine öğrenme yöntemi önermekteyiz, dizi elemanları arasında bölgeye özgü eş-oluşumların ayrımcı bir desenine sahip bir segmenti keşfetmeye dayanıyor. Desen, belirli bir uzunluktaki kayan bir pencere üzerinde korelasyonlu meydana gelen kalıntıların pozisyonlarına dayanır. Algoritma ilk olarak her pozitif eğitim örneğinde en alakalı eğitim segmentini tanır. Daha sonra sınıflandırma, pozitif eğitim dizilerinde ilgili segmentlerin eş-oluşum matrisi ile negatif eğitim segmentlerinden matris arasındaki maksimum mesafelere dayanır. Yöntem, amiloidojenik özellikleri ile ilgili aminoasit dizilerini incelemek için uygulandı.SonuçlarMetodumuz ilk olarak amiloidojenik sınıflama ile mevcut heksapeptid veri kümeleri üzerinde eğitildi, 5 veya 6 residue sürgülü pencereler kullanıldı. Eğitim ve test veri kümelerinin seçimine bağlı olarak, ROC eğrisinin altındaki alan, deneysel için 0,80'e kadar, hesaplamalı olarak üretilen (3D profil yöntemi ile) veri kümeleri için 0,95'e kadar değer elde etti. Önemli olarak, 5 residue segmentindeki sonuçlar önemli ölçüde daha kötü değildi, ancak sınıflandırma, algoritmanın ilk olarak en alakalı eğitim segmentlerini tanımasını gerektiriyordu. Sup35 prion ve birkaç diğer amiloid protein gibi uzun dizilerin veri kümesi, yöntemi test etmek için uygulandı ve teşvik edici sonuçlar verdi. Web aracımız FISH Amyloid, mevcut tüm deneysel veriler üzerinde 4-10 kalıntı üzerinde eğitildi, protein dizilerinde amiloidojenik segmentlerin tahminini sunuyor. Yöntem, verilerin karakteristik sınıflandırma modelini ortaya çıkarır ve puanlamanın en güçlü olduğu segmentleri uzun eğitim dizilerinde de bulur. Amiloidojenik segmentlerin tanınması sorununa uygulandığında, biyoinformatikte sınıflandırma problemleri için iyi bir potansiyel gösterdi.
Özgün kaynak özetini okuyun
BackgroundAmyloids are proteins capable of forming fibrils whose intramolecular contact sites assume densely packed zipper pattern. Their oligomers can underlie serious diseases, e.g. Alzheimer's and Parkinson's diseases. Recent studies show that short segments of aminoacids can be responsible for amyloidogenic properties of a protein. A few hundreds of such peptides have been experimentally found but experimental testing of all candidates is currently not feasible. Here we propose an original machine learning method for classification of aminoacid sequences, based on discovering a segment with a discriminative pattern of site-specific co-occurrences between sequence elements. The pattern is based on the positions of residues with correlated occurrence over a sliding window of a specified length. The algorithm first recognizes the most relevant training segment in each positive training instance. Then the classification is based on maximal distances between co-occurrence matrix of the relevant segments in positive training sequences and the matrix from negative training segments. The method was applied for studying sequences of aminoacids with regard to their amyloidogenic properties.ResultsOur method was first trained on available datasets of hexapeptides with the amyloidogenic classification, using 5 or 6-residue sliding windows. Depending on the choice of training and testing datasets, the area under ROC curve obtained the value up to 0.80 for experimental, and 0.95 for computationally generated (with 3D profile method) datasets. Importantly, the results on 5-residue segments were not significantly worse, although the classification required that algorithm first recognized the most relevant training segments. The dataset of long sequences, such as sup35 prion and a few other amyloid proteins, were applied to test the method and gave encouraging results. Our web tool FISH Amyloid was trained on all available experimental data 4-10 residues long, offers prediction of amyloidogenic segments in protein sequences.ConclusionsWe proposed a new original classification method which recognizes co-occurrence patterns in sequences. The method reveals characteristic classification pattern of the data and finds the segments where its scoring is the strongest, also in long training sequences. Applied to the problem of amyloidogenic segments recognition, it showed a good potential for classification problems in bioinformatics.
Bilimsel değerlendirme
Araştırma sorusu
Sorunun kapsamı orijinal çalışma üzerinden değerlendirilir.
Yöntem ve örneklem
Çalışma tasarımı ve örneklem için kaynak makaleyi kontrol edin.
Temel bulgular
Bu kayıt için editoryal olarak onaylanmış bulgu özeti henüz yayımlanmadı.
Sınırlılıklar
Sonuçların genellenebilirliği, yanlılık ve klinik anlamı ayrıca incelenmelidir.
Bibliyografik veriden yöntem, örneklem veya klinik sonuç çıkarımı yapılmaz.