SCIENTIFIC HUB

Araştırmanın izini sürün.

SCIENTIFIC LITERATURE · MED

Endojen S1292 LRRK2 otofosforilasyonun kinaz aktivitesi için bir okuma olarak fare dokusunda saptanması.

Detection of endogenous S1292 LRRK2 autophosphorylation in mouse tissue as a readout for kinase activity.

Makine çevirisi · Editoryal inceleme bekliyor

NPJ Parkinsons Dis · 2018-04-19

DOI: 10.1038/s41531-018-0049-1PMID: 29707617

Open accessresearch-article; Journal ArticleKaynağa git ↗

Araştırma özeti

Aşağıdaki metin kaynak makalenin lisansı doğrulanmış orijinal özetidir. cc by

Parkinson's disease-linked mutations in LRRK2 enhance the kinase activity of the protein, therefore targeting LRRK2 kinase activity is a promising therapeutic approach. Phosphorylation at S935 of LRRK2 and of its Rab GTPase substrates have proven very useful biomarkers to monitor its kinase activity. Complementary to these approaches autophosphorylation of LRRK2 can be used as a direct kinase activity readout but to date detection of autophosphorylation at endogenous levels in vivo has been limited. We developed a fractionation-based enrichment method to successfully detect endogenous S1292 LRRK2 autophosphorylation in mouse tissues and highlight S1292 as a physiological readout candidate for LRRK2 kinase activity in vivo.

Bilimsel değerlendirme

01

Araştırma sorusu

Sorunun kapsamı orijinal çalışma üzerinden değerlendirilir.

02

Yöntem ve örneklem

Çalışma tasarımı ve örneklem için kaynak makaleyi kontrol edin.

03

Temel bulgular

Bu kayıt için editoryal olarak onaylanmış bulgu özeti henüz yayımlanmadı.

04

Sınırlılıklar

Sonuçların genellenebilirliği, yanlılık ve klinik anlamı ayrıca incelenmelidir.

Bibliyografik veriden yöntem, örneklem veya klinik sonuç çıkarımı yapılmaz.