Autophagy Modulation as a Treatment of Amyloid Diseases.

Araştırma özeti

Kaynak özetin Türkçe makine çevirisi. Klinik kullanım öncesinde özgün yayınla karşılaştırılmalı; hekim incelemesi değildir. cc by

Amiloidler, çeşitli kronik bozukluklarda yer alan toksik formlarda bir araya getirilmiş lifli proteinlerdir. 30'dan fazla hastalık, etkilenen dokularda hücre kaybı ve dejenerasyonu ile ilişkili fibröz amiloid proteinlerin birikimini göstermektedir. Kanıtlar, amiloid hastalıkların protein agregasyonu veya bozulmuş amiloid klerensinden kaynaklandığını göstermektedir, ancak amiloid birikimi ile doku dejenerasyonu arasındaki bağlantı net değildir. Amiloid hastalıkların yaygın örnekleri Alzheimer hastalığı (AD), Parkinson hastalığı (PD) ve tauopathies, nörodejeneratif hastalıkların en yaygın formlarının yanı sıra poliglutamin bozuklukları ve bazı periferik metabolik hastalıklardır. Bu hastalıklarda, toksik amiloid proteinlerin artan birikiminin hastalık patogenezindeki ana nedensel faktörlerden biri olduğundan şüphelenilmektedir. Bu nedenle, bu toksik amiloid proteinlerin nasıl biriktiğini daha net anlamak önemlidir, çünkü bu daha etkili önleyici ve terapötik stratejilerin geliştirilmesine yardımcı olacaktır. Protein homeostazı veya proteostaz, proteinin yanlış katlanmasını veya agregasyonu önlemekten toplu olarak sorumlu olan protein sentezi, kalite kontrolü ve açıklık dahil olmak üzere birden fazla hücresel yol ile korunur. Protein bozulmasının modüle edilmesi, amiloidi çıkarmak ve hücre hayatta kalmasını iyileştirmek için kullanılan çok karmaşık ama çekici bir tedavi stratejisidir. Bu inceleme, amiloid proteinlerin önemli bir temizleme yolu olan otofajiye ve amiloid hastalıklar için potansiyel bir terapötik hedef olarak kullanılmasına yönelik stratejilere odaklanacaktır. Otofajinin hücrelerdeki fizyolojik rolü, modülasyonu için yollar, apoptoz ile bağlantısı, hücre modelleri ve uyarılar otofajinin bir tedavi olarak ve biyobelirteç olarak geliştirilmesinde tartışılmaktadır.

Özgün kaynak özetini okuyun

Amyloids are fibrous proteins aggregated into toxic forms that are implicated in several chronic disorders. More than 30 diseases show deposition of fibrous amyloid proteins associated with cell loss and degeneration in the affected tissues. Evidence demonstrates that amyloid diseases result from protein aggregation or impaired amyloid clearance, but the connection between amyloid accumulation and tissue degeneration is not clear. Common examples of amyloid diseases are Alzheimer's disease (AD), Parkinson's disease (PD) and tauopathies, which are the most common forms of neurodegenerative diseases, as well as polyglutamine disorders and certain peripheral metabolic diseases. In these diseases, increased accumulation of toxic amyloid proteins is suspected to be one of the main causative factors in the disease pathogenesis. It is therefore important to more clearly understand how these toxic amyloid proteins accumulate as this will aide in the development of more effective preventive and therapeutic strategies. Protein homeostasis, or proteostasis, is maintained by multiple cellular pathways-including protein synthesis, quality control, and clearance-which are collectively responsible for preventing protein misfolding or aggregation. Modulating protein degradation is a very complex but attractive treatment strategy used to remove amyloid and improve cell survival. This review will focus on autophagy, an important clearance pathway of amyloid proteins, and strategies for using it as a potential therapeutic target for amyloid diseases. The physiological role of autophagy in cells, pathways for its modulation, its connection with apoptosis, cell models and caveats in developing autophagy as a treatment and as a biomarker is discussed.

Bilimsel değerlendirme

Araştırma sorusu

Sorunun kapsamı orijinal çalışma üzerinden değerlendirilir.

Yöntem ve örneklem

Çalışma tasarımı ve örneklem için kaynak makaleyi kontrol edin.

Temel bulgular

Bu kayıt için editoryal olarak onaylanmış bulgu özeti henüz yayımlanmadı.

Sınırlılıklar

Sonuçların genellenebilirliği, yanlılık ve klinik anlamı ayrıca incelenmelidir.

Bibliyografik veriden yöntem, örneklem veya klinik sonuç çıkarımı yapılmaz.