SCIENTIFIC HUB

Araştırmanın izini sürün.

SCIENTIFIC LITERATURE · MED

Amine Modifiye Dielektrik Yüzeyde Aptamer-Gold Conjugates ile Alfa-Synüklein Yüksek Affinity Algılama.

High-Affinity Detection of Alpha-Synuclein by Aptamer-Gold Conjugates on an Amine-Modified Dielectric Surface.

Makine çevirisi · Editoryal inceleme bekliyor

J Anal Methods Chem · 2019-11-30

DOI: 10.1155/2019/6526850PMID: 31886023

Open accessresearch-article; Journal ArticleKaynağa git ↗

Araştırma özeti

Kaynak özetin Türkçe makine çevirisi. Klinik kullanım öncesinde özgün yayınla karşılaştırılmalı; hekim incelemesi değildir. cc by

Parkinson hastalığı (PD) ilerleyici bir sağlık sorunudur ve özellikle yaşlı yaşlarda giderek daha fazla sayıda insanı etkiler ve merkezi sinir sistemini (CNS) etkiler. Alfa-sinüklein, CNS ve PD ile yakından ilişkili bir biyobelirteçtir. Substantia nigra'daki nöronal hücrelerin kaybı, alfa-sinükleinin Lewy cisimleri şeklinde toplanmasına yol açar ve Lewy neuritis nöropatolojik bir özelliktir. PD'nin terapötik yaklaşımı, PD patolojisinin önemli bir substratı olarak alfa-sinüklein üzerine odaklanmaktadır. Şimdiye kadar, araştırmalar beyindeki hücre dışı alfa-sinüklein yükünü en aza indirmek için antialfa-sinüklein üzerine odaklanmıştır ve bunun sonucunda inflamasyonu hafifletir. Sayısallaştırılmış elektrot (IDE) biyosensörleri, çeşitli analitleri tespit etmek için etkili araçlardır ve bu çalışmada, prob olarak antiaptamer-alfa-sinüklein kullanarak amin modifiye edilmiş yüzeylerde alfa-sinüklein tespit etmek için seçilmiştir. Buna ek olarak, algılama sınırını artırmak için altın nanoparçacık-eşlenik aptamer kullanıldı. Alfa-sinüklein ve aptamer arasındaki bağlanma için tespit sınırının 10 pM olduğu bulunmuştur. Kontrol deneyleri, spesifikliği ortaya çıkarmak için amiloid-beta ve tau olmak üzere iki yakından ilişkili proteinle gerçekleştirildi; Sonuçlar, aptamerin sadece alfa-sinükleini tanıdığını göstermektedir. Önerilen strateji, aptamer ve alfa-sinüklein bağlanmasını belirlemeye yardımcı olur ve PD hastalarında alfa-sinüklein seviyelerini ve inflamasyonu düşürmek için olası bir yöntem sağlar.

Özgün kaynak özetini okuyun

Parkinson's disease (PD) is a progressive health issue and influences an increasingly larger number of people, especially at older ages, affecting the central nervous system (CNS). Alpha-synuclein is a biomarker closely correlated with the CNS and PD. The loss of neuronal cells in the substantia nigra leads to the aggregation of alpha-synuclein in the form of Lewy bodies, and Lewy neuritis is a neuropathological hallmark. The therapeutic approach of PD focuses on alpha-synuclein as an important substrate of PD pathology. So far, research has focused on antialpha-synuclein to minimize the burden of extracellular alpha-synuclein in the brain, and as a consequence, it ameliorates inflammation. Interdigitated electrode (IDE) biosensors are efficient tools for detecting various analytes and were chosen in this study to detect alpha-synuclein on amine-modified surfaces by using antiaptamer-alpha-synuclein as the probe. In addition, a gold nanoparticle-conjugated aptamer was used to enhance the detection limit. The limit of detection for the binding between alpha-synuclein and aptamer was found to be 10 pM. Control experiments were performed with two closely related proteins, amyloid-beta and tau, to reveal the specificity; the results show that the aptamer only recognized alpha-synuclein. The proposed strategy helps to identify the binding of aptamer and alpha-synuclein and provides a possible method to lower alpha-synuclein levels and inflammation in PD patients.

Bilimsel değerlendirme

01

Araştırma sorusu

Sorunun kapsamı orijinal çalışma üzerinden değerlendirilir.

02

Yöntem ve örneklem

Çalışma tasarımı ve örneklem için kaynak makaleyi kontrol edin.

03

Temel bulgular

Bu kayıt için editoryal olarak onaylanmış bulgu özeti henüz yayımlanmadı.

04

Sınırlılıklar

Sonuçların genellenebilirliği, yanlılık ve klinik anlamı ayrıca incelenmelidir.

Bibliyografik veriden yöntem, örneklem veya klinik sonuç çıkarımı yapılmaz.