NeuralCipher Araştırma özeti
Kaynak özetin Türkçe makine çevirisi. Klinik kullanım öncesinde özgün yayınla karşılaştırılmalı; hekim incelemesi değildir. cc by
Floresan problar tioflavin T (ThT) ve 1-anilino-8-naftalin sülfonat (ANS), Alzheimer, Parkinson, prion hastalıkları vb. gibi ciddi hastalıkları olan hastaların vücudunda biriken amiloid fibrilleri incelemek için yaygın olarak kullanılır. Bununla birlikte, bu sondaların amiloid fibriller üzerindeki olası etkisi iyi anlaşılamamıştır. Bu çalışmada, Tht ve ANS varlığında iki model protein olan insülin ve lizozimden oluşan olgun amiloid fibrillerin fotofiziksel özelliklerini, yapısını ve morfolojisini araştırdık. ANS'ın amiloidlerin ikincil yapısını (insülin ve lizozimden oluşan fibriller için gösterilmiştir) ve lif kümelenmelerini (lizozim fibrilleri için geçerlidir) etkilediği ortaya çıktı, ThT'nin böyle bir etkisi yoktur. Bu sonuçlar, bu boyaların amiloid fibrillerle olan etkileşimindeki farklılıkları doğrulamaktadır. ANS'ın gözlemlenen etkisi, amiloidleri konformasyonel değişikliklere neden olan amiloid oluşturan proteinlerin (ThT'nin hidrofobik bağlanmasından farklı olarak) boya molekülü ve katyonik grupları arasındaki elektrostatik etkileşimlerle açıklandı. Bu etkileşim, amiloid fibrillerin pozitif yükleri arasındaki itmenin zayıflamasına yol açar ve kümelenmelerini teşvik edebilir. Fibrilogenez koşulları ve sonuç olarak fibrillerin yapısı değiştiğinde ve amiloidlerin ultrasonikasyonla parçalanması sırasında, ANS'ın amiloidlere etkisi değişmediği, bu da tespit edilen etkilerin evrenselliğini gösterir. Elde edilen sonuçlara dayanarak, bu floresan sondanın çalışma nesnesi üzerinde doğrudan bir etkisi olduğundan, ANS'ın amiloid fibrillerin incelenmesi için dikkatli bir şekilde kullanılması gerektiği sonucuna varılmıştır.
Özgün kaynak özetini okuyun
Fluorescent probes thioflavin T (ThT) and 1-anilino-8-naphthalene sulfonate (ANS) are widely used to study amyloid fibrils that accumulate in the body of patients with serious diseases, such as Alzheimer's, Parkinson's, prion diseases, etc. However, the possible effect of these probes on amyloid fibrils is not well understood. In this work, we investigated the photophysical characteristics, structure, and morphology of mature amyloid fibrils formed from two model proteins, insulin and lysozyme, in the presence of ThT and ANS. It turned out that ANS affects the secondary structure of amyloids (shown for fibrils formed from insulin and lysozyme) and their fibers clusterization (valid for lysozyme fibrils), while ThT has no such effects. These results confirm the differences in the mechanisms of these dyes interaction with amyloid fibrils. Observed effect of ANS was explained by the electrostatic interactions between the dye molecule and cationic groups of amyloid-forming proteins (unlike hydrophobic binding of ThT) that induce amyloids conformational changes. This interaction leads to weakening repulsion between positive charges of amyloid fibrils and can promote their clusterization. It was shown that when fibrillogenesis conditions and, consequently, fibrils structure is changing, as well as during defragmentation of amyloids by ultrasonication, the influence of ANS to amyloids does not change, which indicates the universality of the detected effects. Based on the obtained results, it was concluded that ANS should be used cautiously for the study of amyloid fibrils, since this fluorescence probe have a direct effect on the object of study.
Bilimsel değerlendirme
Araştırma sorusu
Sorunun kapsamı orijinal çalışma üzerinden değerlendirilir.
Yöntem ve örneklem
Çalışma tasarımı ve örneklem için kaynak makaleyi kontrol edin.
Temel bulgular
Bu kayıt için editoryal olarak onaylanmış bulgu özeti henüz yayımlanmadı.
Sınırlılıklar
Sonuçların genellenebilirliği, yanlılık ve klinik anlamı ayrıca incelenmelidir.
Bibliyografik veriden yöntem, örneklem veya klinik sonuç çıkarımı yapılmaz.