Araştırma özeti
Kaynak özetin Türkçe makine çevirisi. Klinik kullanım öncesinde özgün yayınla karşılaştırılmalı; hekim incelemesi değildir. cc by
Nörodejeneratif hastalıklar, hastalığa bağlı yanlış katlanmış proteinlerin birikmesi ile karakterizedir. Artık yaygın olarak, bir zamanlar sadece bulaşıcı spongiform ensefalopati hastalıklarının prionlarına atfedilen karakteristik kendi kendini amplifikasyon (yani tohumlama) kapasitesinin, tau, Abeta ve alfaSynüklein (alfaSyn) dahil olmak üzere nörodejeneratif hastalıkların diğer yanlış katlanmış proteinlerinin bir özelliği olduğu anlaşılmaktadır. Gerçek zamanlı quaking indüklenmiş dönüşüm (RT-QuIC) tahlilleri olarak bilinen ultra hassas tanısal testler, çeşitli biyospecimens protein tohumlarını katlanarak yükseltmek için bu tohumlama yeteneklerini kullanır. Bugüne kadar, RT-QuIC analizleri, memelilerin bilinen prion hastalıkları, Parkinson hastalığının alfaSyn agregaları, Lewy cisimleriyle demans ve çoklu sistem atrofisi ve Alzheimer hastalığının tau agregaları, kronik travmatik ensefalopati ve progresif supranükleer palsi dahil diğer tauopathiler ile ilgili protein tohumlarının tespiti için geliştirilmiştir. Bu tahlillerin insan biyospecimens öncesi ölümlere uygulanması, nörodejeneratif hastalığın teşhisi için umut vericidir ve aktif bir araştırma alanıdır. RT-QuIC tahlilleri ayrıca, dokuların içindeki ve arasındaki tohumlama ağlarını incelemek ve protein tohumu dağılımının ve miktarının bir konaktaki hastalığa bağlı sonuçlarla nasıl ilişkili olduğunu değerlendirmek için kullanılabilecek güçlü deneysel araçlardır. Ayrıca, RT-QuIC uygulaması protein tohumu birikimini, iletimini ve temizlenmesini etkileyen moleküler yolları karakterize etmeye yardımcı olabilir. Bu incelemede RT-QuIC testlerinin PrP prions, tau ve alfaSyn protein tohumlarının tespiti ve ayrımcılığı için tanısal, deneysel ve yapısal araçlar olarak uygulanmasını tartışıyoruz.
Özgün kaynak özetini okuyun
Neurodegenerative diseases are characterized by the accumulation of disease-related misfolded proteins. It is now widely understood that the characteristic self-amplifying (i.e., seeding) capacity once only attributed to the prions of transmissible spongiform encephalopathy diseases is a feature of other misfolded proteins of neurodegenerative diseases, including tau, Aβ, and αSynuclein (αSyn). Ultrasensitive diagnostic assays, known as real-time quaking-induced conversion (RT-QuIC) assays, exploit these seeding capabilities in order to exponentially amplify protein seeds from various biospecimens. To date, RT-QuIC assays have been developed for the detection of protein seeds related to known prion diseases of mammals, the αSyn aggregates of Parkinson's disease, dementia with Lewy bodies, and multiple system atrophy, and the tau aggregates of Alzheimer's disease, chronic traumatic encephalopathy, and other tauopathies including progressive supranuclear palsy. Application of these assays to premortem human biospecimens shows promise for diagnosis of neurodegenerative disease and is an area of active investigation. RT-QuIC assays are also powerful experimental tools that can be used to dissect seeding networks within and between tissues and to evaluate how protein seed distribution and quantity correlate to disease-related outcomes in a host. As well, RT-QuIC application may help characterize molecular pathways influencing protein seed accumulation, transmission, and clearance. In this review we discuss the application of RT-QuIC assays as diagnostic, experimental, and structural tools for detection and discrimination of PrP prions, tau, and αSyn protein seeds.
Bilimsel değerlendirme
Araştırma sorusu
Sorunun kapsamı orijinal çalışma üzerinden değerlendirilir.
Yöntem ve örneklem
Çalışma tasarımı ve örneklem için kaynak makaleyi kontrol edin.
Temel bulgular
Bu kayıt için editoryal olarak onaylanmış bulgu özeti henüz yayımlanmadı.
Sınırlılıklar
Sonuçların genellenebilirliği, yanlılık ve klinik anlamı ayrıca incelenmelidir.
Bibliyografik veriden yöntem, örneklem veya klinik sonuç çıkarımı yapılmaz.