SCIENTIFIC HUB

Araştırmanın izini sürün.

SCIENTIFIC LITERATURE · MED

Alfa-Synüklein ve Gıda Ürünleri Arasındaki Çapraz Reaktivite ve Sıralı Homoloji: Parkinson Hastalığı Synükleinopatisi için Bir Adım Daha.

Cross-Reactivity and Sequence Homology Between Alpha-Synuclein and Food Products: A Step Further for Parkinson's Disease Synucleinopathy.

Makine çevirisi · Editoryal inceleme bekliyor

Cells · 2021-05-05

DOI: 10.3390/cells10051111PMID: 34063062

Open accessresearch-article; Journal ArticleKaynağa git ↗

Araştırma özeti

Kaynak özetin Türkçe makine çevirisi. Klinik kullanım öncesinde özgün yayınla karşılaştırılmalı; hekim incelemesi değildir. cc by

GirişParkinson hastalığı, non-motor / motor disfonksiyon orta beyin nöronal ölümü ve alfa-sinüklein birikimi ile karakterizedir. Kabul edilen hipotez, bilinmeyen çevresel faktörlerin beyinde alfa-sinüklein birikimini enterik sinir sistemi aracılığıyla indüklediğidir.Malzeme ve yöntemlerRekombinant alfa-sinüklein proteinine veya alfa-sinüklein epitopuna karşı yapılan monoklonal antikorlar 118-123 sık tüketilen 180 gıda ürününün antijenlerine uygulandı. Bu antikor-antijen reaksiyonlarının özgüllüğü seri seyreltme ve inhibisyon çalışmaları ile doğrulandı. Temel Yerel Hizalama Arama Aracı dizisi eşleştirme programı, dizi homolojileri için kullanıldı.SonuçlarRekombinant alfa-sinüklein'e karşı yapılan antikor, 86/180 spesifik gıda antijeni ile önemli ölçüde reaksiyona girerken, alfa-sinüklein epitop 118-123'e karşı yapılan antikor sadece 32/180 test edilmiş gıda antijeni ile reaksiyona girdi. Alfa-sinüklein ile eşleşen en fazla sayıda peptid içeren besin proteinleri maya, soya fasulyesi, lateks hevein, buğday tohumu aglütin, patates, yer fıstığı, fasulye aglütin, bezelye lektin, karides, bromelain ve mercimek lektin idi. Sonuç: Alfa-sinüklein ve sık tüketilen gıdalar arasındaki çapraz reaktivite ve dizi homolojisi, Parkinson hastalığının otoimmün yönünü güçlendirir. İnsan alfa-sinüklein ile çapraz reaktif epitopları paylaşan ve beyin antijenleriyle moleküler benzerliğe sahip olan luminal gıda peptidlerinin sinükleinopatide yer aldığı varsayılmaktadır. Bulgular, kapsamlı araştırmalarla daha fazla doğrulamayı hak ediyor.

Özgün kaynak özetini okuyun

IntroductionParkinson's disease is characterized by non-motor/motor dysfunction midbrain neuronal death and α-synuclein deposits. The accepted hypothesis is that unknown environmental factors induce α-synuclein accumulation in the brain via the enteric nervous system.Material and methodsMonoclonal antibodies made against recombinant α-synuclein protein or α-synuclein epitope 118-123 were applied to the antigens of 180 frequently consumed food products. The specificity of those antibody-antigen reactions was confirmed by serial dilution and inhibition studies. The Basic Local Alignment Search Tool sequence matching program was used for sequence homologies.ResultsWhile the antibody made against recombinant α-synuclein reacted significantly with 86/180 specific food antigens, the antibody made against α-synuclein epitope 118-123 reacted with only 32/180 tested food antigens. The food proteins with the greatest number of peptides that matched with α-synuclein were yeast, soybean, latex hevein, wheat germ agglutinin, potato, peanut, bean agglutinin, pea lectin, shrimp, bromelain, and lentil lectin. Conclusions: The cross-reactivity and sequence homology between α-synuclein and frequently consumed foods, reinforces the autoimmune aspect of Parkinson's disease. It is hypothesized that luminal food peptides that share cross-reactive epitopes with human α-synuclein and have molecular similarity with brain antigens are involved in the synucleinopathy. The findings deserve further confirmation by extensive research.

Bilimsel değerlendirme

01

Araştırma sorusu

Sorunun kapsamı orijinal çalışma üzerinden değerlendirilir.

02

Yöntem ve örneklem

Çalışma tasarımı ve örneklem için kaynak makaleyi kontrol edin.

03

Temel bulgular

Bu kayıt için editoryal olarak onaylanmış bulgu özeti henüz yayımlanmadı.

04

Sınırlılıklar

Sonuçların genellenebilirliği, yanlılık ve klinik anlamı ayrıca incelenmelidir.

Bibliyografik veriden yöntem, örneklem veya klinik sonuç çıkarımı yapılmaz.