SCIENTIFIC HUB

Araştırmanın izini sürün.

SCIENTIFIC LITERATURE · MED

S100A9 Alfa-Synüklein Amyloid Toplama Yolu'nu değiştirir.

S100A9 Alters the Pathway of Alpha-Synuclein Amyloid Aggregation.

Makine çevirisi · Editoryal inceleme bekliyor

Int J Mol Sci · 2021-07-26

DOI: 10.3390/ijms22157972PMID: 34360737

Open accessresearch-article; Journal ArticleKaynağa git ↗

Araştırma özeti

Aşağıdaki metin kaynak makalenin lisansı doğrulanmış orijinal özetidir. cc by

The formation of amyloid fibril plaques in the brain creates inflammation and neuron death. This process is observed in neurodegenerative disorders, such as Alzheimer's and Parkinson's diseases. Alpha-synuclein is the main protein found in neuronal inclusions of patients who have suffered from Parkinson's disease. S100A9 is a calcium-binding, pro-inflammation protein, which is also found in such amyloid plaques. To understand the influence of S100A9 on the aggregation of α-synuclein, we analyzed their co-aggregation kinetics and the resulting amyloid fibril structure by Fourier-transform infrared spectroscopy and atomic force microscopy. We found that the presence of S100A9 alters the aggregation kinetics of α-synuclein and stabilizes the formation of a particular amyloid fibril structure. We also show that the solution's ionic strength influences the interplay between S100A9 and α-synuclein, stabilizing a different structure of α-synuclein fibrils.

Bilimsel değerlendirme

01

Araştırma sorusu

Sorunun kapsamı orijinal çalışma üzerinden değerlendirilir.

02

Yöntem ve örneklem

Çalışma tasarımı ve örneklem için kaynak makaleyi kontrol edin.

03

Temel bulgular

Bu kayıt için editoryal olarak onaylanmış bulgu özeti henüz yayımlanmadı.

04

Sınırlılıklar

Sonuçların genellenebilirliği, yanlılık ve klinik anlamı ayrıca incelenmelidir.

Bibliyografik veriden yöntem, örneklem veya klinik sonuç çıkarımı yapılmaz.